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LEXUS X350

*****2010 68,144miles FWD BLACK_PEARL NAVI 21800 21701 Ventura Blvd, Woodland Hills, CA 91364 

****2010 51310miles AWD BLACK_parchment NAVI 24495 1332 PINE ST, Walnut Creek, CA 94596

***2013 51304miles FWD BROWN_beige dakota  san jose 26500 (seen)

**2010 106909miles AWD Silver_tan NAVI san jose 18999

***2013 38120miles FWD GRAY_ALMOND BEIGE NAVI san jose 28900(seen)

***2010 87993miles FWD BLACK_LIGHT 19987 1500 West El Monte Way, Dinuba, CA 93618 (maybe on the way back)

****2012 105704miles FWD GOLD_BEIGE 19450    440 Fair Drive Suite 219, Costa Mesa, CA 92626 (gold color inside clean)

****2011 79731miles FWD gray_gray 24995     18820 Van Buren Blvd, Riverside, CA 92508 (inside clean)

****2012 47576miles FWD PEARL_LIGHT 26863 12747 Folsom Blvd, Folsom, CA (clean near)

****2010 51565miles FWD WHITE_GRAY NAVI 24945 69200 California 111, Cathedral City 

****2011 74062miles AWD BLACK_LIGHT 23988 5860 Paradise Dr, Corte Madera, CA  Marin Acura

***2010 76618miles AWD BLUE_LIGHT 23795 MODESTO (seen,screen yellow)

*****2010 44453miles FWD SILVER_BLACK 22997 2525 Wardlow Road Corona, CA, 92882 hyundai (low miles)

****2010 86372miles AWD GOLD_LIGHT 22988 ROSEVILLE CA   (gold)

*****2011 50850miles FWD BLACK_BLACK 22900 2220 N Hollywood Way, Burbank, CA (low miles by appointment)

****2010 66765miles FWD WHITE_LIGHT 22400 464 W Main St,El Cajon,CA (had 2 accidents, color ok)

****2010 60291miles FWD Cerulean Blue Metallic_PARCHMENT NVAI 21988 807 E. Francisco Blvd, San Rafael, CA (BEEN THERE)

****2010 78684 miles AWD DARK BROWN_PARCHMENT NAVI 21988 12284 San Pablo Ave, Richmond, CA

****2011 63517miles FWD BLACK_IVORY 19995 700 South Brand Blvd, Glendale, CA (low price, not sure about NAVI)

 

centos 7 on xeon

After fresh installation:

yum update

Install CUDA toolkit and Nvidia driver

yum install kernel-devel  kernel-headers gcc dkms acpid

echo "blacklist nouveau" >> /etc/modprobe.d/blacklist.conf

 

Edit /etc/sysconfig/grub

Append ‘rd.driver.blacklist=nouveau’ to end of ‘GRUB_CMDLINE_LINUX=”…”‘

grub2-mkconfig -o /boot/grub2/grub.cfg

mv /boot/initramfs-$(uname -r).img /boot/initramfs-$(uname -r)-nouveau.img
 
dracut /boot/initramfs-$(uname -r).img $(uname -r)

systemctl set-default multi-user.target

reboot
 
./cuda_7.5.18_linux.run
 

systemctl set-default graphical.target

reboot

Install Amber

see here for amber installation

Install VMD

Install precompiled version

./configure

cd src

sudo make install

Install from source code

....

Install CHARMM

see here

 

 

mmtsb ph

aarex.pl -n 100 -par archive,psf=struct/cpept_h.psf -temp 16:298:400 -dir ./cph_gb_rex -charmmlog logfile -mdpar param=22x,lang,langfbeta=5.0,dynoutfrq=500,dynsteps=500,gb=gbsw,gbswsgamma=0.005,scalerad=nina,cutnb=24.0,cutoff=20.0,cuton=20.0,phmd=1,phmdpar=toppar/phmd.in,phmdpri=500,phmdph=4.0 -custom setup toppar/setup.str cpept_h.crd

杂谈隐式溶剂模型: Poisson-Boltzmann, Generlaize-Born, 和自由能估算

1. Poisson-Boltzmann, PB模型
============================
在量子化学计算和使用经典分子力学进行模拟中,常会用到隐式溶剂模型,特别是作为一种快速估算溶剂化自由能的方法,在蛋白-底物分子作用计算,和蛋白质折叠等方面特别有用。量子化学gauss中,还会经常用来估算溶剂中某些分子的pKa。那么,隐式溶剂如何做到不使用溶剂而估算溶剂的影响呢?它的原理是什么?
我们首先从最基本的问题谈起,即溶剂化效应是怎么回事。溶剂化效应是发生在溶剂中的很多化学现象的关键。它影响反应的自由能势能面,改变反应速率和热力学平衡。我们知道,一旦知道一个反应的势能面,我们就知道了它的全部热力学和动力学信息。举个例子,比如乙烷的二面角的旋转,如果我们把二面角作为反应坐标,则如果我们知道了这个旋转势能面,那么我们就知道了每个二面角取值的能量(势能),那么根据Boltzmann分布,我们可以计算任意温度下,乙烷对各二面角取值的分布概率:
{P_{torsion}}=exp(-E_{torsion}/kT) / P_0
P_{torsion}是能量为E_{torsion}的构象的权重,而P_0是配分函数,P_0是把所有构象的权重加起来。
这个概率就是所谓的热力学平衡分布,即体系平衡后某构象的浓度等于总浓度乘以该构象的概率:
C_{torsion} = C_{total} * P_{torsion}
而动力学,就是翻越构象能垒的速率,可由能垒高度ΔE得到:
反应速率常数:k= exp^{-\Delta E/kT}
反应速率由阿伦尼乌斯公式,即产物浓度变化:d/dt = A*k*C_{reactant} (C_{reactant}为反应物浓度)
由上面可知反应势能面真的很厉害。有了反应势能面,别无他求。有些初学者往往觉得跑个Gauss没什么,做MD才给力。其实,如果量子化学计算能够计算势能面,干嘛要跑MD呢?MD不过是模拟体系在那个势能面上随时间的变化而已。不过,量子化学计算个单分子在气相中的反应,搜个过渡态啥的,很准确。但是对于溶剂中的反应呢?这时候,溶剂的作用,即溶剂分子在反应物分子周围来来往往的影响就不能不考虑了。回到上面乙烷的例子,如果在水里面旋转,肯定要受到水分子的阻力什么的影响。那么多的水分子,随便哪个分子动一下,阻力就不一样,这就是熵效应,即所有水分子的不同构象对乙烷旋转势能面的影响。在考虑了周围溶剂的影响后,乙烷的势能面已经不叫势能面了,而叫旋转自由能势能面。自由能包括内能和熵两个部分。当然,熵不仅包括溶剂的,也包括乙烷自身的构象熵,比如它自身在水里面的振动,转动,平动,都影响最后的自由能势能面结果。
那么,怎么考虑溶剂化效应对反应的势能面的影响呢?即,如果我们要计算自由能势能面,那有2个方法:第一,跑MD,随机模拟溶液体系的一些构象,然后根据体系中乙烷取各构象的概率,反推出自由能势能面;第二,不跑MD,还是用量子化学的方法来计算单个乙烷的旋转势能面,但是使用隐式溶剂模型,即使用一个经验的公式,来把溶剂的影响的平均结果考虑进来,这样,直接得出自由能势能面。
怎么平均化溶剂作用影响呢?学过高中物理的都知道,设置一个等效介电常数。即,真空中两电荷作用力 F= (1/4\pi\epsilon_0)*q_1*q_2/r^2
那,放到溶剂中,F= 1/4\pi\epsilon0*\epsilon_r*q_1*q_2/r^2
比如,水的\epsilon_r=78
当然,我们在拉格朗日图景中,要使用能量而不是牛顿力学中的力。即,我们要求的双点电荷的Coulomb势能U(r12):
U(r_{12})=(1/4\pi\epsilon_0)*q_1*q_2/r
十分简单。But,wait a minute...实际的隐式溶剂模型,并不使用Coulomb公式,而是使用Poisson-Boltzmann公式!!!
为什么呢? 模型不一样。Coulomb公式用的是点电荷模型,q1, q2,距离r。但是,对于真实的分子,是由原子核加核外电子云构成,电子云是有体积的。量子化学计算就是核外电子云的密度变化。即使是使用经典分子力学力场, AMBER, CHARMM什么的,也是把原子看成是带电荷的,有半径r的球的,这样,必然每个原子附近都有不同的电荷密度。如果把原子看作点电荷,进行对加和计算,则收敛慢且截断误差很大。一个更聪明,更快速的办法是:把体系分成均匀格点,计算每个格点的静电势Φ(r),然后在该点上的电荷q(r)所具有的能量则为
U(r) = q(r)*\phi(r)
这样,最后把各点上的U(r)加起来,就得到总的静电势能U(注意静电势与静电势能的差别)。这就是Poisson方法的思想。Poisson与Coulomb对加和计算的差别,类似于量子化学计算中DFT方法与HF的差别, PB把Coulomb的多体作用转化为随空间变化的密度问题,势能等于密度乘以静电势。现在,最关键的,是静电势如何得到?它是由Poisson解决的。简单说,Poisson给出了一个微分方程,这个微分方程描述了介电常数,电荷密度分布和静电势的关系,给出了一个由一大片电子云或几个空间分布的带电原子球ρ(r)计算静电势Φ(r)的关系。
Poisson公式:
\nabla = \rho(r)
∇:拉普拉斯算符,可理解为一阶偏导
r: 表示空间格点,你可以把空间用线切割开,把r想象成一个个格点位置(注意跟上面的表示两电荷距离的r定义不同),格点是使用有限差分方法求解微分方程的常用方法
ε: 介电常数
Φ:所要求的静电势
ρ:各格点上的电荷密度分布
这里,Φ(r)是代表体系r处的静电势,是我们要求的量, 它的二阶导由该点的电荷密度ρ(r)及其介电常数ε(r)决定。虽然这个公式的物理意义我理解不了,但是我只需要知道通过它我们可以得到静电势Φ(r)就足够了,即由上式可得:
\nabla^2\phi(r)=-4\pi*\rho(r)/\epsilon(r)
这样,我们得到在各点r处静电势能的二阶导∇^2Φ(r),最后对整个盒子所有格点进行二重数值积分即可得到最终静电势,乘以各点上的电荷得到静电势能U(r) = q(r)*Φ(r)。MD中一般使用的计算静电势能的PME方法,即Particle Mesh Ewald方法,原理就是利用Poisson公式进行格点积分。
上面只说了Poisson公式,不是说隐式溶剂用的是Poisson-Boltamann公式吗?Boltzmann干了啥?
问题是这样的,上面的模型,用来计算蛋白质在一定浓度电解质溶液中的静电势能,存在一个系统误差,原因是没有考虑反离子的分布的贡献。蛋白质往往是带电荷的,结果在真实溶液体系中,在一个蛋白的不同表面处,往往分布着较高浓度的相反电荷。这叫离子氛模型。它造成的结果是,溶液中的静电作用的衰减要比由库仑公式计算的势能面的衰减快得多。这叫离子屏蔽效应。电解质溶液理论中使用Debye长度来屏蔽效应的强弱。但是Debye长度是一个经验量,无法很方便地定义。怎么能考虑这个屏蔽效应呢?
一个直接的想法是,把溶质比如蛋白附近的反离子浓度计算出来。即一个改变了的电荷分布: ρ(r)+ Δρ(r),其中后面一项Δρ(r)就是溶液体系中反离子的浓度在r处的分布。
即:\nabla = \rho(r)+ \Delta\rho(r)
通过这个改进的Poisson公式,可以更好的考虑蛋白质在电解质溶液即离子溶液中的静电势能。当然,由于反离子分布本身改变静电势能,而静电势能又改变反离子浓度分布,因此,这必然是个自洽计算。
那么怎么计算反离子浓度呢? Poisson-Boltzmann公式中的Boltzmann部分:
\Delta\rho(r) = n_i(r) = n_i^0*exp(-q_i*\phi/kT)
n_i(r): 溶液中离子种类i在r处的数密度(可以是分数个)
n_i^0(r): 溶液中离子种类i的平均数密度
q_i: 该种类离子的电荷
\phi(r):盒子空间中该区域的静电势
上式的物理意义是,某离子在盒子内某处数密度对平均密度的偏差,与其在该处的造成的静电势能的大小成自然幂反比关系。换句话说,在蛋白附近处静电势Φ越高,则该处的反离子浓度越高,同号离子的浓度越低。因为前者造成能量下降,后者造成能量上升。
对于一般尺寸的盒子,由于在数千到数万个格点上进行含指数计算的自洽计算,收敛相当相当慢,伤不起,只好对该指数进行tylor展开为多项式,如果截取多项式到第一项,则ni与Φ为一个线性关系,这样的近似称为线性PB计算LPBE. LPBE对于不带净电荷的小分子来说是足够准确的;但是,对于带电荷的,特别是电荷浓度较大的体系,通常要取到第二项,ni是Φ的三次方的函数,这样的近似称为非线性PB计算NPBE。这方面的论文很多,尝试用各种妖娆的数值方式加快计算。简单了解一下上面这些名词很有必要。
在很多采用一阶近似的线性PB模型中,为了避免屏蔽效应考虑的不充分,会在Boltzmann那一部分的前面加上一个系数 K'^2=8\pi*N_A*e^2*I/1000kT, 直接考虑Debye-Hukel效应。其中 Debye length=1/k = 1/\sqrt{(K'^2/\epsilon)}
2. Gernalized Born - GB模型
===========================
为了计算一个半径为r,带净电荷为q的球的溶剂化自由能,即把它从气相移到介电常数为ε的溶剂中,Born提出了一个及其简单的计算公式:
\Delta G_{elec}=-(q^2/2r)*(1/\epsilon-1)
可以简单理解为,如果你想往溶剂里移动了一个电荷q,那么溶剂必然会被极化,在电荷所在位置产生了一个同号的q,你的移动必须克服这电荷与镜像之间的排斥力。
这个模型的奇妙之处在于只有一个可调参数,即半径r. 一开始born使用原子的共价半径r,计算结果虽然误差较大,但定性准确。考虑到模型的简单性,可以说是出乎意料。后来有人用vdW半径计算,误差大大减小,但仍需提高。于是,不断有人试图使用不同的半径,经验关联的,量子化学计算的。总而言之,Born半径是Born模型的关键。
Generalize Born模型,即广义Born模型,或一般化了的Born模型,是用它来估算分子的溶剂化自由能,即把分子中的每个组成原子用上面的模型估算一下,然后加和得到总的溶剂化自由能;你会问,分子表面的原子与溶剂的作用比较强,分子内部的原子与溶剂几乎没有作用,怎么能加和呢?不要紧,给分子不同位置的原子设置不同的有效半径即可,这个有效半径可以用来反应原子离表面的距离,或者说被埋的程度。另外,你必须注意到,每个原子不仅与自身的镜像作用,而且还会与其它原子作用。
\Delta G_{elec}=-\sum\{(q_i^2/f_i)*(1/\epsilon-1)\}-\sum\{(q_i*q_j/f_{ij})*(1/\epsilon-1)\}
前面一项就是原来的Born,后面一项是原子间两两作用。这两项中的r都被f取代了。f的计算:
f=\sqrt{r_{ij}^2+a_{ij}^2*exp^{-D}} f等于原子间距rij和原子born半径aij按指数衰减的均方根;
a_{ij}=\sqrt{a_i*a_j} 其中有效半径aij等于两原子的有效半径的几何平均;
D=r_{ij}^2/(2a_{ij})^2 D是f中aij^2按指数衰减的幂,这个衰减类似于考虑周围反离子分布的屏蔽效应;
GB模型是PB模型的特例。(To be addressed)
当然,这里仅仅计算了静电作用对溶剂化自由能的贡献。还有一部分贡献来自于分子体积破坏了水分子间的氢键网络,从而产生的能量代价。这一部分的贡献对于中性分子的溶剂化自由能大概占10%。怎么计算这一部分的能量呢?先问破坏了H键网络的后果是什么呢?水分子在分子表面形成了表面张力,由朗格谬而,表面形成能等于表面张力乘以表面积,所以这部分自由能必然是表面积的线性函数。所以,要计算的就是溶剂可及表面solvent accessible area, SA。由于一般使用vdw半径作为探测溶剂可及表面的基准,所以可称之为ΔGvdw。
即: ΔGvdw = σ*A
最终: \Delta G_{solvation} = \Delta G_{elec} + \Delta G_{vdw}
因此,这种估算溶剂化自由能的方法称为GB/SA模型,分子模拟中有时称为MM/GBSA。必须注意有报道称MM/GBSA模拟多肽的构象得到的结果与显式溶剂模型的结果有显著的不同(参考英文wiki: implicit solvation - GBSA条目),其MM/GBSA不能正确识别蛋白native的结构。还有盐桥过于稳定的毛病,可能是因为屏蔽效应估计不足;alpha-helix的分布也明显高估。看来,这个PB的近似模型尽管简单,但是要慎重使用阿。
要想提高计算精度,可以使用PB/SA模型,即静电部分的贡献,占溶剂化自由能的主要部分(>90%),使用PB来计算。当然,这一部分要在几千个格点上做自洽计算,所以要慢的多。

http://emuch.net/html/201112/3965375.html

history of pH simulation

Theory of protein titration curves. General equations for impenetrable spheres--Charles Tanford and John G. Kirkwood,1957

Before this paper, the theory of titration curves of impenetrable protein had been based on a model which represents the protein molecules as a sphere with a continuous and uniform distribution of charge on its surface. This paper replace it with a more realistic one which the charges are taken to be discrete uinit charges located at fixed positions.

The titration curve itself is a plot of the average number of bound protons, \bar{\nu} versus pH.

 

Protein dipoles langevin dipoles ---Warshel &Russell, 1984 ,1985

adiabtic charging approach based on umbrella sampling method---Warshel &Sussman

Notably, Warshel and coworkers were the first to employ MD methods to improve calculation of pKa values in proteins.

pKa’s of Ionizable Groups in Proteins: Atomic Detail from a Continuum Electrostatic Model

---Donald Bashford and Martin Karplus 1990

Simulation of protein conformational freedom as a function of pH:constant pH molecular dynamics using implicit titration.

---Baptista AM,1997

Potential of mean force is used to account for an implicit titration.

 

Simulating proteins at constant pH An approach combining molecular dynamics and monte carlo simulation---Roland Burgi,2002

The current methods to analyze the titration behavior of ionisable sites depend on determing the free energy difference of protonating the site(\Delta{F}) and relating it to a pKa value through the relation.

\Delta{F}=log(10)*k_{b}T(pH - pKa)

The free energies of protonating or deprotonating a residue are calculated through MD simulation,whereas MC steps sample the protonating states of the ionisable residues during an MD simulation.

CPHMD ---Constant pH molecular dynamics using continuous titration coordiantes 2004

Microscopic description of protein and macroscopic description of solvent(GB). This method employ an extended Hamiltonian in which continuous titration coordinates propagate simultaneously with  the atomic motions of the system.

In the last decade,  simple continuum models had been developed to determine the pKa shifts in proteins. The general idea in these calculations is to use an implicit water model,  such as continuum electrostatic  theory or Langevin dipole water model to estimate the pKa shifts of a static structure due to eletrostatic forces in the protein environment. These calculation is based on a single static X-ray structure, this paper average the pKa shifts over multiple conformations. One disadvantage of simple continuum model is solute dielectric must be manually selected since it essentially determine the magnitude of the pKa shifts. They also mention use LRA to address configurational averaging issue.

coupling of conformational dynamics to titration events refers to weighting protein configurations based on the energetic favorability of certain protonation states.

Toward the accurate first-principles predcition of ionization equilibria in proteins 2006(The pKa calculation based on CPHMD, they improved generalized born implicit solvent model with approxiate Debye-Huckel screening function to account for salt effects and REX for enhanced conformational sampling.)

 

 

INSTALLATION OF GAUSSIAN ON LINUX

Gaussian03在linux下的安装和使用
作者:兔子睡醒了    厚朴教育来源:网络    点击数:2756    更新时间:2/25/2011
       先说一下,我安装的环境suse企业版9.0(sp1)64位,cpu个数是4个,内存5G,硬盘空间是110G,在官网上说Gaussian03默认是支持的linux是suse9.0。其实大多数的linux的内核都是一样的,只不过是名字不同而已。
我从网上下载的版本是g03e01-em64t.tar.gz,据说是Gaussian03的最新版本。这里要说明一下,INTER和AMD两大提供 cpu厂商对Gaussian03的支持都是不同的,最好能下载针对自己服务器cpu的Gaussian03版本,这样才能发挥服务器的最大能力。
Gaussian03的并行运算分两种。一种是在网上经常看到的cluster,就是把几台单机通过100/1000M以太网联起来,通过linux下的 NFS和NIS来进行并行运算。这种并行是基于文件系统级的并行运算,运算的速度取决于网络的速度和操作系统、文件系统的配合以及单机IO的能力。使用这 种模式的时候,要使用一个叫linda的并行程序,一定要注意Gaussian03支持的linda版本号。另一种就是在支持多CPU的单服务器上做多 cpu间的并行运算。这种模式对服务器的投资很大,但是由于服务器的体系构架与单机PC有很大的不同,多CPU间并行运行没有网络带宽的限制,而且服务器 的IO的技术是基于SCSI,其速度明显高于PC的IO。目前的服务器大多数都支持64位操作系统,64位操作系统可以使用超过4G的内存和文件大小支持 超过16G,这一点对Gaussian03很的重要,因为在做Gaussian03运算的时候,我发现Gaussian03有时候产生大于16G临时文 件,如果在32位操作系统下会运算失败的。
闲言少叙,直入主题吧。
1、装好的suse下建一个用户,我建的用户是abis(名字无所谓)
2、用abis登陆,ftp将g03e01-em64t.tar.gz传到用户目录下(我的是/home/abis/home/下)
3、使用tar -xvf g03e01-em64t.tar.gz将包解开,在abis用户目录下会有一个g03的目录。
4、修改环境变量。vi .bashrc
添加如下:
export GAUSS_EXEDIR=/home/abis/home/g03
export g03root=/home/abis/home/g03
export   D_LIBRARY_PATH=$LD_LIBRARY_PATH:/home/abis/home/g03
export PATH=$PATH:/home/abis/home/g03
export GAUSS_SCRDIR=/tmp/g03(这个是临时文件目录,随便定义,但是要求大小空间50G以上) 这个时候你就可以进行运算了。
1、先做一个输入文件。在windows下Gaussian03生成一个gjf文件。如果想用linux的多cpu文件做如下修改,
section:
%nproc=4 服务器是4cpu
%mem=4096MB 服务器是5G,千万不要全占了
%rwf=1,2000,2,2000.......(针对临时目录小和32位操作系统不支持超过2G文件,可以生成多个2G的临时文件)我做个8个2G的文件的测试。
2、将这个gjf文件ftp到abis用户目录下,注意一定要执行这个命令
dos2unix *.gjf
3、剩下的就是运算了 g03 *.gjf
4、观察运算结果 tail -f *.log
做一个小总结:
1、在windows下修改%nproc是无效的,修改%mem好像效果也不明显。
2、一定要注意临时文件的大小,这是最容易出错的地方,我的临时文件目录是100G
最后,我用我的一个实际应用来说明linux很厉害。我有一个Gaussian03计算在windows2003下运行了8小时44分钟,但是在硬件平台不变的情况下,在suse linux下运行了1个小时。原链接:http://hi.baidu.com/%CD%C3%D7%D3˯%D0%D1%C1%CB/home

 

 

Gaussian

软件安装方法整理成功版

2011-05-10 15:06:37|

分类:

Gaussian

 |

标签:

gaussian  install

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GAUSSIAN 09

1. Obtain Gaussian 09

Gaussian 09 is a commercial software product and must be purchased from Gaussian, Inc. Both source code and pre-compiled binary

versions of Gaussian 09 are available.

2. Setup gaussian group and add authorized users to this group

$ su

# cd /etc

# cp -p group group.bak

# cp -p gshadow gshadow.bak

# grep 499 group

# groupadd -g 499 gaussian

# usermod -a -G gaussian webmo

# usermod -a -G gaussian smith

# usermod -a -G gaussian jones

3. Copy binary distribution from CD-ROM

# mount /mnt/cdrom

# cd /usr/local

# cp -p /mnt/cdom/tar/*.TGZ .

# umount /mnt/cdrom

4. Extract files

# tar xzvf *.TGZ

# chown -R :gaussian g09

# exit

5.

 setup the envirmental parameters for G09 in /etc/bashrc file

 vi /etc/bashrc file

 ## Gaussian 09 setup

 export g09root=/usr/local

 export GAUSS_SCRDIR=/usr/local/g09/scratch

 export GAUSS_EXEDIR=/usr/local/g09

 export LD_LIBRARY_PATH=$LD_LIBRARY_PATH:/usr/local/g09

 export PATH=/usr/local/g09:$PATH

 source $g09root/g09/bsd/g09.profile

 6.

 Setup the properties for some important files:

 chmod -R 710 ./g09

 chmod -R 777 ./g09/scratch/

 chmod -R 755 ./g09/bsd/g09.profile

 $ source /etc/bashrc

 7. Run a test job from the command line

$ cd ~

$ mkdir g09

$ cd g09

$ cp -p /usr/local/g09/tests/com/test001.com test001.com

$ cp -p /usr/local/g09/tests/ia64/test001.log test001.log.ia64

$ g09 < test001.com > test001.log.linux

$ tail test001.log.ia64

$ tail test001.log.linux

 8.

安装完高斯

gaussian

运行后的错误提示及可能的解决方法

 8.1.

出现

“cannot execute binary file”

的错误提示

很有可能安装的高斯版本与当前

linux

系统的位数不符合,比如

64

位的高斯装在

32

位系统上就会出这样的错误提示。也有可能是安装文件错误或

操作系统缺少某些库。

查看当前

redhat Linux

版本是

32

位还是

64

位的命令:

getconf LONG_BIT

而非

getconf WORD_BIT

32

位模型下,

一般是

ILP32

int

long

pointer

都是

32

位长;

64

位模型下,

一般是

LP64

long

pointer

64

位,而

int

可能还是

32

位,也可能是

64

此外,也可以使用命令

“uname

-

a”

“uname

-

m”

,若结果里有

i386

或者

i686

则表示当前

Linux

系统是是

32

位的,若结果中有

x86_64

则表示是

64

位的。

8.2.“Probably out of disk space”

错误提示

具体为:

Erroneous write during file extend. write 448 instead of 4096

Probably out of disk space.

Write error in NtrExt1: No such file or director

有可能是

GAUSS_SCRDIR

部分对应的临时文件夹的权限有问题,

chmod 777 -R foldername

命令可以解决权限为题。

另外,

如果是

Red Hat

话,在

root

权限下输入以下语句或者在

/etc/rc.local

文件末尾加入:

echo 0 > /proc/sys/kernel/randomize_va_space

 8.3.no such file or directory

安装完毕运行

g03

时出现了

“bash:./userid/g03/g03/bsd/g03.profile:no such file or directriy”

或者

“g03 :commands is not found”

的错误提示,有可能

是没有正确设置

Gaussian

的路径。对照着重新设置,最后再重新

source

一下

bash

csh

文件。

另外,我还遭遇过这种情况:无法在

/tmp/

文件里创建文件,原因是不知什么时候被我把

/tmp/userid/

这个目录删除了。这是只要在

/tmp/

下新建一

个具有读写删除权限的名为

userid

的目录即可解决问题。注意,这里

userid

泛指当前登录计算机的用户名。

RTF

The Format of a Residue Topology File
The purpose of residue topology files is to store the
information for generating a representation of macromolecule from its sequence.There are two forms, binary module (.MOD) and card format (usually .INP).
The card format files are used only for creating binary modules and therefore are structured as input files for CHARMM, beginning with a run title and the command READ RTF CARD, followed by the actual topology file.
if the protein was solvated with vmd, and you want to run simulation with mmtsb, add "-par boxx=a,boxy=b,boxz=c"